useumta.pages.dev









Vad är det vanligaste enzymet på jorden

Enzym

Enzymer existerar proteiner vilket katalyserar, alltså ökar alternativt reducerar hastigheten vid kemiska reaktioner.[1][2] inom enzymatiska reaktioner kallas molekylerna vilket går in inom reaktionen till substrat, vilket sedan omvandlas mot andra molekyler kallade varor.

Nästan samtliga processer inom den biologiska cellen behöver enzymer till för att fortgå tillsammans tillräckliga hastigheter. varenda enzym binder sina särskilda substrat mot sitt aktiva centrum, den sektion från enzymet var själva katalyseringen från den kemiska reaktionen sker. inom kombination tillsammans för att en enzym bara påskyndar en fåtal reaktioner innebär detta för att ett cells metabolism inom upphöjd grad styrs från vilka enzym cellen producerar.

Liksom samtliga katalytiska molekyler fungerar enzymer genom för att sänka aktiveringsenergin (Ea) på grund av enstaka reaktion. Detta resulterar inom för att produkterna bildas snabbare samt för att reaktionerna når sitt jämviktsstadium snabbare. dem flesta enzymreaktioner går miljontals gånger snabbare än jämförbara okatalyserade reaktioner.

noggrann likt tillsammans med samtliga andra katalytiska molekyler konsumeras dessutom ej enzymer inom reaktionerna dem katalyserar, ej heller ändrar dem reaktionernas balans. Däremot skiljer sig enzymer ifrån övriga katalytiska molekyler genom för att dem existerar många mer specifika. Man känner mot ovan 4 000 biokemiska reaktioner liksom katalyseras från enzymer.[3] en fåtal RNA-molekyler kunna även katalysera reaktioner samt kallas då ribozymer.

Ribozymerna upptäcktes vid 1980-talet samt utgör enstaka grundläggande sektion från ribosomen.[4][5] Syntetiska molekyler såsom kallas artificiella enzym uppvisar även enzymliknande katalytiska egenskaper.[6]

Enzymets handling är kapabel påverkas från andra molekyler. Inhibitorer existerar molekyler vilket reducerar enzymaktivitet; aktivatorer existerar molekyler likt ökar den.

flera medicin samt gifter existerar enzyminhibitorer. Aktiviteten påverkas även från temperatur, kemisk miljö exempelvis pH samt koncentrationen från substrat. Vissa enzym används kommersiellt, inom exempelvis skildring från antibiotika samt andra medicin alternativt inom tvättmedel , var enzymerna underlättar nedbrytningen från protein- alternativt fettfläckar vid tvättstuga.

Etymologi samt historia

[redigera | redigera wikitext]

Redan inom slutet från 1700-talet samt start från 1800-talet fanns detta känt för att animalisk föda bröts ned från magsafter[7] samt för att stärkelse omvandlades mot sötningsmedel från växtextrakt samt saliv. Mekanismen på grund av hur detta gick mot fanns dock ännu ej identifierad.[8]

På 1800-talet, då Louis Pasteur studerade hur fermenterad kunde omvandla sötningsmedel mot alkohol, kom denne fram mot slutsatsen för att jäsningen katalyserades från cellens livskraft, något liksom ansågs särskilt till levande organismer.

denne skrev för att "alkoholjäsning existerar korrelerad tillsammans med jästcellernas liv samt ordning, ej tillsammans med döden alternativt cellernas förruttnelse".[en 1][9]

Termen enzym till denna process introducerades 1877 från den tyske fysiologen Wilhelm Kühne (1837–1900). termen kommer ifrån detta grekiskaενζυμον.[10]

1897 publicerade Eduard Buchner sin inledande skrivelse angående jästextrakt liksom helt saknade levande celler dock vilket ändå kunde jäsa sötningsmedel.

han ägde gjort upptäckten beneath ett serie experiment nära Berlins universitet.[11] han namngav enzymet vilket kunde jäsa sackaros "zymas".[12] 1907 mottog Eduard Buchner Nobelpriset inom kemi tillsammans motiveringen: "för hans biologiskkemiska efterforskningar samt upptäckten från cellfri jäsning".[13]

Efter för att äga demonstrerat för att enzymer kunde fungera utanför levande celler fanns nästa steg för att avgöra dess biokemiska natur.

flera vetenskapsman ägde tidigare lagt symbol mot för att enzymatisk handling fanns associerat tillsammans proteiner, dock flertalet vetenskapsman argumenterade på grund av för att proteiner endast fanns bärare till riktiga enzymer samt för att proteiner inom sig själva ej kunde katalysera reaktioner.

Enzymer, vad existerar detta idag då?

1926 visade dock James Sumner för att enzymet ureas inom sin totalitet fanns en protein samt kristalliserade detta. denne gjorde identisk sak tillsammans enzymet katalas 1937. Slutsatsen för att proteiner förmå existera enzymer bevisades definitivt från John Northrop samt Wendell Stanley likt arbetade tillsammans matsmältningsenzymerna pepsin, trypsin samt kymotrypsin.

dem tre forskarna belönades till sina upptäckter tillsammans med 1946 års nobelpris inom kemi.[14]

Upptäckten för att enzymer kunde kristalliseras ledde småningom mot för att dess strukturer kunde bestämmas tillsammans hjälp från röntgenkristallografi. detta inledande enzym vars struktur klargjordes vid detta sätt plats lysozym, en enzym såsom finns inom tårar, saliv samt äggvita samt såsom bryter ner cellväggen hos vissa bakterier.

Strukturen bestämdes från enstaka assemblage ledd från David Phillips samt publicerades 1965.[15] Den högupplösta strukturen till lysozym blev startpunkten till bestämning från flera fler enzymstrukturer samt försök för att förstå hur enzymer fungerar vid atomnivå.

Struktur samt mekanismer

[redigera | redigera wikitext]

Enzymer existerar oftast globulära proteiner samt deras längd varierar ifrån endast 62 aminosyror till 4-oxalokrotonat tautomeras, likt består från ett enda peptidkedja,[16] mot ett längd vid ovan 2 500 aminosyror inom fallet animalt fettsyrasyntas.[17]

Liksom samtliga protein existerar enzymer långa, raka länkar som är kopplade samman ofta för att binda eller säkra något från aminosyror liksom veckats mot 3-dimensionella strukturer.

varenda unik aminosyrasekvens ger enstaka bestämd form eller gestalt tillsammans unika attribut. Enzymers funktion bestäms från deras 3-dimensionella struktur.[18] Trots detta existerar detta svårt för att förutsäga en enzyms funktion utifrån dess struktur, enstaka nöt man hittills ej lyckats knäcka.[19]

De flesta enzymer existerar många större än dem substrat dem verkar vid, samt endast enstaka små sektion från enzymet (runt 3-4 aminosyror) existerar direkt inblandade inom katalysen.[20] Den sektion från enzymet såsom innehåller dessa katalytiska aminosyror, liksom binder substratet samt sedan stabiliserar reaktionen kallas till detta aktiva centrumet.

Enzymer kunna även äga delar likt kunna binda kofaktorer, vilka då existerar nödvändiga på grund av katalys. Vissa enzym äger även bindningsplatser till små molekyler, vilka ofta existerar direkta alternativt indirekta varor alternativt substrat inom den reaktion enzymet katalyserar. Dessa bindningsställen kunna bidra mot för att öka alternativt sänka enzymers handling, samt erbjuder vid således sätt en medel på grund av negativ återkoppling.[21]

Proteinkedjor kunna ibland vandra ihop samt ge upphov mot proteinkomplex.

I den på denna plats artikeln kommer oss förklara vad en enzym samt hur dem olika enzymerna påverkar vår hälsa.

dem flesta enzymer är kapabel denatureras, alltså vecklas upp samt inaktiveras, från värme alternativt kemiska denaturanter, vilka förstör den 3-dimensionella strukturen hos proteinet. Beroende vid enzymet är kapabel denatureringen antingen artikel reversibel alternativt irreversibel.[22]

Många enzymer tillverkas såsom fysiologiskt inaktiva proenzymer, även kallade zymogener, vilka ligger vilande inom väntan vid för att bli aktiverade.

Proenzymet aktiveras genom proteolytisk aktivering, då en proteas klyver försvunnen enstaka sektion från proenzymet. Denna klyvning är kapabel förändra enzymets form eller gestalt, dock ofta besitter enzymets aktiva yta varit gömd samt blir fritt för att binda sitt substrat inom samt tillsammans aktiveringen. enstaka ytterligare plan på grund av för att hålla enzymer inaktiva tills dem nått den område var dem bör agera, alternativt den tidpunkt då dem behövs, existerar inhibitorer likt binder enzymet samt håller detta inaktivt.[23]

Specificitet

[redigera | redigera wikitext]

Enzymer existerar oftast många specifika vilket gäller vilka substrat dem katalyserar inom vilka reaktioner.

Denna specificitet uppnås genom för att utnyttja bland annat komplementär passform, elektrisk laddning samt hydrofila/hydrofoba attribut hos enzymer samt substrat. Enzymer är kapabel även uppvisa många exakt sterisk specificitet, regioselektivitet samt kemoselektivitet.[24]

Några från dem enzymer likt visar högst specificitet samt noggrannhet existerar involverade inom replikerandet samt uttryckandet från genomet, detta önskar yttra proteinsyntesen.

Dessa enzymer besitter korrekturläsningsmekanismer (på engelska: proof-reading). Exempelvis DNA-polymeras utför ursprunglig katalysen inom en steg, samt kontrollerar sedan inom andra steget för att produkten existerar korrekt.[25] Denna tvåstegsprocess resulterar inom ett genomsnittlig felfrekvens vid mindre än en fel per 100 miljarder reaktioner hos dem noggrannare typerna från polymeras hos däggdjur.[26] Liknande korrekturläsningsmekanism finns även hos RNA-polymeraser,[27]aminoacyl-tRNA-syntetas[28] samt ribosomer.[29]

"Nyckeln inom låset"-modellen

[redigera | redigera wikitext]

Enzymer existerar många specifika.

Nobelpristagaren samt organkemisten Hermann Emil Fischer föreslog 1894 för att detta kunde bero vid för att både enzymet samt substratet besitter specifika samt komplementära geometriska former likt många exakt passar ihop.[30] Detta benämns liksom "lås samt nyckel"-modellen (en: "the lock and key model").

År 1958 föreslog Daniel Koshland enstaka modifiering från denna modell.

eftersom enzymer besitter anpassningsbar struktur kommer detta aktiva centret för att förändras mot resultat från interaktioner mellan substrat samt enzym.[31] Detta resulterar inom för att substratet ej binder mot en oföränderligt aktivt centrum, utan aminosyrornas sidokedjor gjuts in inom dem exakta positioner vilket utför för att enzymet är kapabel utföra sin katalytiska funktion.[32] detta aktiva centrumet fortsätter för att förändras mot dess för att substratet existerar fullständigt bundet.[33] Koshlands modell kallas ofta "inducerad passform" samt existerar den modell liksom idag existerar allmänt accepterad.[34]

Alloster reglering

[redigera | redigera wikitext]

Detta segment existerar ett beskrivning från Alloster reglering.

Allostera centrum existerar ställen vid enzymer likt binder molekyler inom sin omgivning inom cellen tillsammans med svaga, icke-kovalenta bindningar samt orsakar vid därför vis ett konformationsändring från enzymet.

Ändringen inom konformation påverkar detta aktiva centrumet samt på det sättet även enzymets reaktionshastighet.[35] Allostera interaktioner förmå både hämma samt sätta igång enzymer. flera från kroppens enzymer regleras allostert.[36]

Kofaktorer samt koenzymer

[redigera | redigera wikitext]

Detta del existerar enstaka beskrivning från Kofaktor och Koenzym.

Kofaktorer

[redigera | redigera wikitext]

Många enzymer behöver binda mot molekyler såsom ej existerar protein till för att behärska uppvisa handling.

Dessa kallas kofaktorer.[37] Kofaktorer kunna antingen existera oorganiska (exempelvis metalljoner samt kol-svavel-kluster) alternativt organiska (exempelvis flavin samt hem).

Nästan samtliga processer inom den biologiska cellen behöver enzymer till för att fortgå tillsammans med tillräckliga hastigheter.

Organiska kofaktorer är kapabel antingen artikel prostetiska grupper, vilka binder hårt mot enzymet, alternativt koenzymer, vilka frisläpps ifrån enzymets aktiva säte beneath den kemiska reaktionens gång. modell vid koenzymer existerar NADH, NADPH samt adenosintrifosfat. Dessa molekyler överför kemiska grupper mellan enzymer.[38]

Ett modell vid enzym likt innehåller enstaka kofaktor existerar karboanhydras, såsom illustreras ovan tillsammans med ett zink-kofaktor inbunden vilket enstaka sektion från dess aktiva centrum.[39] Dessa hårt bundna molekyler återfinns just oftast inom detta aktiva centrumet samt deltar inom katalysen.[21]

Enzymer vilket behöver ett kofaktor kallas då den ej äger bundit någon sådan till apoenzymer alternativt apoproteiner.

en apoenzym tillsammans tillsammans med dess kofaktor(er) kallas holoenzym (den aktiva formen). dem flesta kofaktorer existerar ej kovalent bundna mot en enzym utan ligger bara väldigt tätt intill. detta finns dock organiska prostetiska grupper vilket är kapabel binda kovalent (exempelvis tiaminpyrofosfat inom enzymet pyruvatdehydrogenas).

Termen holoenzym är kapabel även appliceras vid enzymer liksom innehåller flera subenheter, såsom DNA-polymeras; på denna plats existerar holoenzymet detta fullständiga komplexet innehållande samtliga subenheter liksom behövs på grund av aktivitet.[21][40]

Koenzymer

[redigera | redigera wikitext]

Koenzymer existerar små organiska molekyler såsom kunna transportera kemiska grupper ifrån en enzym mot en annat.[41] flera koenzymer tillverkas utifrån vitaminer, exempelvis FADH ifrån riboflavin samt tetrahydrofolat ifrån folsyra.[42]

Koenzymer återskapas vanligen kontinuerligt.

vid därför sätt hålls deras koncentration vid enstaka jämn nivå inom cellen. Detta kontinuerliga återskapande betyder för att även små mängder koenzymer används många intensivt. Exempelvis använder upp samt återskapar kroppen ungefär sin personlig vikt inom ATP varenda dag.[43]

Termodynamik

[redigera | redigera wikitext]

Detta segment existerar ett översikt från Aktiveringsenergi, Termodynamisk jämvikt och Kemisk jämvikt.

Enzymer förmå koppla samman numeriskt värde alternativt fler reaktioner sålunda för att enstaka termodynamiskt fördelaktig reaktion kunna användas till för att "driva" ett termodynamiskt ofördelaktig.

mot modell används ofta hydrolys från ATP mot för att driva andra kemiska reaktioner.[44]

Enzymer påverkar ej jämvikten inom sig, utan bara tillsammans vilken hastighet den uppnås. Vanligtvis går enstaka reaktion inom identisk riktning inom närvaro från en enzym vilket inom dess frånvaro dock snabbare.

Dock förmå substrat ibland forma flera olika varor, samt närvaro från enzym styr då vilken vara såsom bildas. Enzymer, exempelvis karboanhydras, katalyserar reaktioner lika många inom båda reaktionsriktningar. Vilken såsom kommer för att dominera beror vid koncentrationerna från substrat samt vara.

(i vävnader; upphöjd CO2 koncentration)
(i lungor; nedsänkt CO2 koncentration)

Om enstaka balans förskjuts många inom enstaka riktning, alltså inom ett kraftigt exergon reaktion, existerar reaktionen i princip irreversibel.

beneath dessa förhållanden kommer enzymer främst katalysera reaktionen inom den termodynamiskt fördelaktiga riktningen.

Biologisk funktion

[redigera | redigera wikitext]

Enzymer besitter enstaka mängd olika funktioner inuti levande organismer. dem existerar oumbärliga till signaltransduktion samt reglering från olika processer inom cellen, ofta via kinaser samt fosfataser vilka sätter vid samt tar från fosfatgrupper.[45]

Vissa enzym kunna generera rörelse.

Musklernas myosin hydrolyserar ATP till för att generera muskelkontraktion, samt enzymer inom cellskelettet transporterar molekyler inom cellen.[46]

ATPaser existerar enstaka klass enzymer såsom katalyserar klyvning från ATP. ATPaser inom cellmembranet fungerar vilket jonpumpar involverade inom energisk försändelse, då joner pumpas mot koncentrationsgradienten.

Mer ovanliga funktioner tillsammans med enzymer inblandade existerar hur enzymet luciferas genererar ljus inom lysmaskar.[47]

Virus kunna innehålla enzymer på grund av för att behärska utföra vissa data, såsom HIV-integras samt omvänt transkriptas till för att behärska infektera värdceller. Influensa-viruset innehåller neuraminidas till för att viruset bör behärska placeras fritt ifrån cellerna.

Enzymer existerar många viktiga inom djurs matspjälkningssystem. Enzymer därför liksom amylaser samt proteaser bryter ner större molekyler (stärkelse samt protein respektive) sålunda för att dem förmå tas upp eller sugs in inom tarmarna. Stärkelsemolekylerna hydrolyseras exempelvis mot dem mindre molekylerna maltos samt mot slut glukos, likt är kapabel tas upp eller sugs in.

Olika enzymer bryter ner olika molekyler. Hos idisslande såsom enbart lever vid växtdelar producerar mikroorganismer inom tarmen enzymet cellulas på grund av för att möjliggöra nedbrytande process från cellulosan inom växternas cellväggar.[48]

Flera enzymer förmå jobba tillsammans inom enstaka bestämd ordning, vilket skapar metabola reaktionsvägar.

inom enstaka sådan reagerar en enzym tillsammans produkten från en annat enzym. Efter för att enzymet utfört den katalytiska reaktionen går produkten sedan åter vidare mot en annat enzym. Ibland förmå fler än en enzym katalysera identisk reaktion sidled, något vilket förmå ge upphov ett komplex reglering var mot modell detta en enzymet förmå tillhandahålla ett konstant nedsänkt handling samt en annat inducerbart enzym ett många högre handling.

Utan enzymer skulle metabolismen varken fungera vid identisk sätt alternativt artikel tillräckligt snabb till för att tillgodose cellens behov. Den centrala processen glykolysen skulle exempelvis inte någonsin behärska existera utan enzymer. såsom en modell förmå glukos inom glykolysens inledande steg reagera direkt tillsammans med ATP på det sättet blir dess kol fosforylerade.

Saknas enzymer sker dock denna reaktion sålunda långsamt för att den blir obetydlig. angående man istället tillsätter hexokinas mot reaktionen sker identisk långsamma fosforyleringar från kolen ske, tillsammans undantag på grund av fosforyleringen från kol 6 vilket tackar vare katalys sker många snabbt. angående lösningen undersöks efter ett små stund finner man för att glukos-6-fosfat existerar den enda reaktionsprodukten såsom hittas inom nämnvärd mängd.

Namngivning samt klassificering

[redigera | redigera wikitext]

Enzymers namn brukar avsluta vid -as. Oftast besitter dem fått namn ifrån detta substrat alternativt den kemiska reaktion detta katalyserar, exempelvis laktas likt bryter ner mjölksockret laktos, alkoholdehydrogenas likt bryter ner alkohol inom levern samt DNA-polymeras.

Eftersom enzymen äger namn efter vilket dem utför samt detta förmå finnas flera olika enzymer likt katalyserar identisk reaktion, finns detta ibland flera enzymer tillsammans med identisk namn. Dessa kallas isoenzymer. dem äger ej identisk aminosyrasekvens samt förmå särskiljas genom mot modell detta pH-värde den besitter störst handling nära, kinetiska attribut alternativt genom immunokemiska metoder.

detta förekommer för att en samt identisk enzym är kapabel utföra katalys från ett reaktion beneath fysiologiska förhållande samt ett ytterligare beneath artificiella. Enzymet får då numeriskt värde namn, uppkallat efter vardera funktionen. modell vid detta existerar glukosisomeras, vilket används industriellt på grund av för att omvandla glukos mot sötningsmedlet fruktos.

beneath fysiologiska förhållanden existerar identisk enzym en xylosisomeras.

International Union of Biochemistry and Molecular Biology (IUBMB) äger utvecklat ett nomenklatur på grund av enzymer, EC-nummer, var varenda enzym beskrivs tillsammans med enstaka sekvens vid fyra siffror föregångna från "EC". detta inledande numret existerar enstaka grovklassificering beroende vid vad enzymet fullfölja.

Första klassificeringen existerar likt följande:

Utöver detta klassificeras enzymen in inom underklasser.

Vissa webbservrar, såsom EzyPred[49] samt andra verktyg inom bioinformatik besitter utvecklats på grund av för att förutsäga vilken huvudklass[50] samt underklass[51][52] en enzym tillhör bara genom för att analysera dess proteinsekvens.

Industriell tillämpning

[redigera | redigera wikitext]

Enzymer används inom den kemiska industrin samt inom andra fabriksrelaterade tillämpningar. Den fabriksrelaterade användningen från enzymer begränsas dock från enzymets naturliga specificitet till substrat, alltså vilka reaktioner dem är kapabel katalysera, samt eftersom ej ständigt fungerar nära andra betingelser än fysiologiska (exempelvis inom organiska lösningsmedel alternativt nära höga temperaturer).

Inom fältet proteinteknik görs försök för att producera nya enzymer tillsammans med önskade egenskaper.[53][54] Dessa ansträngningar besitter börjat bära ätbar del. Några enzymer äger designats ifrån grunden på grund av för att katalysera reaktioner såsom ej sker inom naturen.[55]

ApplikationEnzymer såsom användsAnvändning
Livsmedelsindustrin
Amylaser ifrån svampar samt växter.

Produktion från sockerarter ifrån stärkelse, exempelvis tillverkning från glukossirap.[56]

I bakning, katalyserar nedbrytningen från stärkelse inom mjöl mot sötningsmedel.

Jäsning från sötningsmedel tillsammans fermenterad bildar koldioxid såsom reser degen.

ProteaserKextillverkare använder dem till för att minska proteinhalten inom mjölet.

Barnmat
TrypsinFör för att för-spjälka vissa proteiner inom barnmat.
Ölbryggning
Enzymer ifrån korn frisätts beneath mäskfasen nära ölproduktion. Bryter ner stärkelse samt proteiner samt bildar enkla sockerarter, aminosyror samt peptider liksom används från fermenterad på grund av jäsning.

Industriellt producerade korn-enzymer Vanliga inom bryggprocesser vilket belöning till dem naturliga enzymerna inom korn.
Amylaser, glukanaser, proteaser Delar polysackarider samt proteiner inom malten.
γ-Amylase and pullulanaser Låg-kalori-öl samt justering från jäsförmåga.

Proteaser Motverka grumlighet nära lagring från maltdryck.
Acetolaktatdekarboxylas Förbättrar jäsningens effektivitet genom för att minska bildandet från diacetyl.[57]
Juicer
Cellulaser, pektinaserGör juicer klarare.

Mejeriprodukter
Rennin, utvunnet ifrån unga vilt såsom kalv samt lamm. Tillverkning från mejeriprodukt, används på grund av för att hydrolysera proteiner.
LipaserAnvänds nära produktionen från exempelvis Roquefortost på grund av för att erhålla blåmögelosten för att mogna förbättrad.

LaktaserBryter ner laktos mot glukos samt galaktos.
Mörning
PapainFör för att möra animalisk föda genom för att avbryta ner proteiner.
Stärkelseindustrin
Amylaser, amyloglukosidaser samt glukoamylaser Omvandlar stärkelse mot glukos samt olika invertsocker.

Xylosisomeras Omvandlar glukos mot fruktos nära produktion från isoglukoser ifrån stärkelsematerial. Dessa isoglukoser existerar förbättrad sötningsmedel samt lägre kaloriantal än sukroser tillsammans med identisk sötma.
Massa- samt pappersindustri
Amylaser, xylanaser, cellulaser samt ligninaserBryter ner stärkelse på grund av för att minska dess viskositet samt hjälper vid därför vis sizing samt täckande från pappret.

Biobränslen
Cellulaser Används till för att avbryta ner cellulosa mot olika sockerarter vilket sedan kunna fermenteras.
Ligninaser För för att behärska nyttja restprodukter från lignin.
Biologiska lösningsmedel
Främst proteaser producerade extracellulärt från bakterier.

Används inom lösningar på grund av borttagande från proteinfläckar vid textilier.
Amylaser Används inom bland annat medel för att diska till för att ta försvunnen fläckar baserade vid stärkelse.
Lipaser Används till för att underlätta borttagande från fett- samt fläckar av olja.

Cellulaser Används inom sköljmedel.
Linsvätska
Proteaser Borttagande från proteiner ifrån kontaktlinser till för att förhindra infektioner.
GummiindustrinKatalasFör för att generera syre ifrån kemisk förening på grund av för att omvandla latex mot gummi.

Fotografi
Proteaser Löser upp gelatin ifrån rulle till för att behärska återanvända dess innehåll från silver.
Molekylärbiologi
Restriktionsenzymer, DNA-ligas samt polymeraser tillsammans med flera. Används till för att manipulera DNA inom genteknik, något likt existerar viktigt inom bland annat farmakologi, jordbruk, kriminalteknik samt läkemedel.

Enzymerna existerar essentiella på grund av tekniker såsom restriktionsklyvning samt PCR.

Se även

[redigera | redigera wikitext]

Referenser

[redigera | redigera wikitext]

Den på denna plats artikeln existerar helt alternativt delvis baserad vid ämne ifrån talar engelska Wikipedia, Enzyme, tidigare version.

Källnoter

[redigera | redigera wikitext]

  1. ^Smith AL (Ed) et al. (1997) (på engelska). Oxford dictionary of biochemistry and molecular biology.

    Oxford [Oxfordshire]: Oxford University Press. ISBN 0-19-854768-4 

  2. ^Grisham, Charles M.; Reginald H. Garrett (1999) (på engelska). Biochemistry. Philadelphia: Saunders College värdshus. sid. 426–7. ISBN 0-03-022318-0 
  3. ^Bairoch A. (2000). ”The ENZYME database in 2000” (på engelska) (PDF). Nucleic Acids Res 28 (1): sid. 304–5.

    doi:10.1093/nar/28.1.304. ISSN0305-1048. PMID 10592255. PMC: 102465. Arkiverad ifrån originalet den 1 juni 2011. https://web.archive.org/web/20110601003507/http://www.expasy.org/NAR/enz00.pdf. Läst 12 november 2010. Arkiverad 1 juni 2011 hämtat ifrån the Wayback Machine.

  4. ^Lilley D (2005). ”Structure, folding and mechanisms of ribozymes” (på engelska). Curr Opin Struct Biol 15 (3): sid. 313–23.

    doi:10.1016/j.sbi.2005.05.002. PMID 15919196. 

  5. ^Cech T (2000). ”Structural biology. The ribosome fryst vatten a ribozyme” (på engelska). Science 289 (5481): sid. 878–9. doi:10.1126/science.289.5481.878. PMID 10960319. 
  6. ^Groves JT (1997). ”Artificial enzymes.

    The importance of being selective” (på engelska). Nature 389 (6649): sid. 329–30. doi:10.1038/38602. PMID 9311771. 

  7. ^de Réaumur, RAF (1752). ”Observations sur la digestion des oiseaux”. Histoire dem l'academie royale des sciences 1752: sid. 266, 461. 
  8. ^Williams, H.

    S. (1904). A History of Science: in fem Volumes. Volume IV: Modern Development of the kemikalie and Biological Sciences. New York: Harper and Brothers. http://etext.lib.virginia.edu/toc/modeng/public/Wil4Sci.html 

  9. ^Dubos J. (1951). ”Louis Pasteur: Free Lance of Science, Gollancz. Quoted in Manchester K.

    L. (1995) Louis Pasteur (1822–1895)—chance and the prepared mind”. Trends Biotechnol 13 (12): sid. 511–5. doi:10.1016/S0167-7799(00)89014-9. PMID 8595136. 

  10. ^Kühne myntade termen "enzyme" i: W. Kühne (1877) "Über das Verhalten verschiedener organisirter und sog. ungeformter Fermente", Verhandlungen des naturhistorisch-medicinischen Vereins zu Heidelberg, vol.

    1, siffra 3, sidorna 190-193. relevanta stycket finns för att hitta vid sidan 190: "Um Missverständnissen vorzubeugen und lästige Umschreibungen zu vermeiden schlägt Vortragender vor, die ungeformten oder nicht organisirten Fermente, deren Wirkung ohne Anwesenheit von Organismen und ausserhalb derselben erfolgen kann, als Enzyme zu bezeichnen." (Översättning: på grund av för att förebygga missförstånd samt undvika jobbiga omskrivningar, föreslår författaren för att man betecknar dem oformade alternativt ej organiserade ferment, vilkas verkning kunna ske utan närvaron från organismen samt utanför den identisk, likt Enzyme.)

  11. ^”Eduard Buchner – Biography” (på engelska).

    Nobelprize.org. https://www.nobelprize.org/prizes/chemistry/1907/buchner/biographical/. Läst 30 oktober 2018. 

  12. ^”Eduard Buchner's 1907 Nobel lecture – Cell-Free Fermentation” (på engelska). Nobelprize.org. https://www.nobelprize.org/prizes/chemistry/1907/buchner/lecture/. Läst 30 oktober 2018. 
  13. ^”Pristagare Kungl.

    Om en enzym fungerar alternativt ej beror helt samt hållet vid dess struktur.

    Vetenskapsakademin: Eduard Buchner”. Kungl. Vetenskapsakademin. Arkiverad ifrån originalet den 3 månad 2022. https://web.archive.org/web/20221203002016/https://www.kva.se/prisvinnare/eduard-buchner/. Läst 30 oktober 2018. ”för hans biologiskkemiska undersökningar samt upptäckt från den cellfria jäsningen” 

  14. ^”The Nobel Prize in Chemistry 1946” (på engelska).

    Nobelprize.org. https://www.nobelprize.org/prizes/chemistry/1946/. Läst 30 oktober 2018. 

  15. ^Blake CC, Koenig DF, Mair GA, North AC, Phillips DC, Sarma VR. (1965). ”Structure of hen egg-white lysozyme. A three-dimensional Fourier synthesis at 2 Angstrom resolution”. Nature 22 (206): sid. 757–61.

    doi:10.1038/206757a0. PMID 5891407. 

  16. ^Chen LH, Kenyon GL, Curtin F, Harayama S, Bembenek ME, Hajipour G, Whitman CP (1992). ”4-Oxalocrotonate tautomerase, an enzyme composed of 62 amino acid residues per monomer”. J. Biol. Chem. 267 (25): sid. 17716–21. PMID 1339435. 
  17. ^Smith S (1 månad 1994). ”The djur fatty acid synthase: one gene, one polypeptide, sju enzymes”. FASEB J. 8 (15): sid. 1248–59.

    PMID 8001737. http://www.fasebj.org/content/8/15/1248.full.pdf+html. Läst 14 november 2010. 

  18. ^Anfinsen C.B. (1973). ”Principles that Govern the Folding of Protein Chains”. Science 181 (96): sid. 223–30. doi:10.1126/science.181.4096.223. PMID 4124164. 
  19. ^Dunaway-Mariano D (2008). ”Enzyme function discovery”. Structure 16 (11): sid. 1599–600.

    doi:10.1016/j.str.2008.10.001. PMID 19000810. 

  20. ^”The Catalytic Site Atlas”. The europeisk Bioinformatics Institute. Arkiverad ifrån originalet den 3 augusti 2013. https://web.archive.org/web/20130803032349/http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/CSA/. Läst 14 november 2010. .
  21. ^ [abc] Alberts, Bruce et al. (2005). Essential fängelse Biology (2:a upplagan).

    Garland Science. sid. 207, 214.

    Rubisco existerar världens vanligaste enzym samt en från dem äldsta.

    ISBN 0-8153-3481-8 

  22. ^Alberts, Bruce et al. (2005). Essential fängelse Biology (2:a upplagan). Garland Science. sid. 49-52. ISBN 0-8153-3481-8 
  23. ^Alberts, Bruce et al. (2005). Essential fängelse Biology (2:a upplagan). Garland Science. sid. 288-289. ISBN 0-8153-3481-8 
  24. ^Jaeger KE, Eggert T. (2004). ”Enantioselective biocatalysis optimized bygd directed evolution”. Curr Opin Biotechnol. 15 (4): sid. 305–13.

    doi:10.1016/j.copbio.2004.06.007. PMID 15358000. 

  25. ^Shevelev IV, Hubscher U. (2002). ”The 3' 5' exonucleases”. Nat Rev Mol fängelse Biol. 3 (5): sid. 364–76. doi:10.1038/nrm804. PMID 11988770. 
  26. ^Berg, Jeremy M. et al. (2006). Biochemistry (6:e upplagan). New York: W.H.

    Freeman and Company. ISBN 978-0-7167-6766-4 

  27. ^Zenkin N, Yuzenkova Y, Severinov K. (2006). Transcript-assisted transcriptional proofreading. "313". sid. 518–20. doi:10.1126/science.1127422.

    PMID 16873663. 

  28. ^Ibba M, Soll D. (2000). ”Aminoacyl-tRNA synthesis”. Annu Rev Biochem. 69: sid. 617–50. doi:10.1146/annurev.biochem.69.1.617. PMID 10966471. 
  29. ^Rodnina MV, Wintermeyer W. (2001). ”Fidelity of aminoacyl-tRNA urval on the ribosome: kinetic and structural mechanisms”. Annu Rev Biochem. 70: sid. 415–35.

    doi:10.1146/annurev.biochem.70.1.415. PMID 11395413. 

  30. ^Fischer E. (1894). ”Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme”. Ber. Dt. Chem. Ges. 27: sid. 2985–93. doi:10.1002/cber.18940270364. http://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k90736r/f364.chemindefer. 
  31. ^Koshland D.

    E. (1958). ”Application of a Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis”. Proc. Natl. Acad. Sci. 44 (2): sid. 98–104. doi:10.1073/pnas.44.2.98. PMID 16590179. 

  32. ^Vasella A, Davies GJ, Bohm M. (2002). ”Glycosidase mechanisms”. Curr Opin Chem Biol. 6 (5): sid. 619–29.

    Enzymet Rubisco existerar detta vanligaste enzymet vilket finns, dock även en från detta viktigaste.

    doi:10.1016/S1367-5931(02)00380-0. PMID 12413546. 

  33. ^Boyer, Rodney (2002). ”6” (på engelska). Concepts in Biochemistry (2:a upplagan). New York, Chichester, Weinheim, Brisbane, Singapore, Toronto.: John Wiley & Sons, Inc. sid. 137–8. ISBN 0-470-00379-0. OCLC51720783 
  34. ^Alberts, Bruce et al. (2005). Essential fängelse Biology (2:a upplagan).

    Garland Science. sid. 215. ISBN 0-8153-3481-8 

  35. ^Neet KE (1995). ”Cooperativity in enzyme function: equilibrium and kinetic aspects”. Meth. Enzymol. 249: sid. 519–67. doi:10.1016/0076-6879(95)49048-5. PMID 7791626. 
  36. ^Changeux JP, edelsten SJ (2005). ”Allosteric mechanisms of meddelande transduction”. Science 308 (5727): sid. 1424–8.

    doi:10.1126/science.1108595. PMID 15933191. 

  37. ^de Bolster, M.W.G. (1997). ”Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Cofactor” (på engelska). International Union of Pure and Applied Chemistry. Arkiverad ifrån originalet den 21 januari 2017. https://web.archive.org/web/20170121172848/http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/CD.html#34#34. Läst 12 november 2010. 
  38. ^de Bolster, M.W.G. (1997). ”Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Coenzyme”.

    International Union of Pure and Applied Chemistry. Arkiverad ifrån originalet